Alkil glukosidi (AG) su klasa ne-jonskih površinskita koji su stekli značajnu pažnju u raznim industrijama zbog svojih izvrsnih svojstava, poput visoke biorazgradivosti, niske toksičnosti i dobre kompatibilnosti s drugim tvarima. Kao pouzdan alkil glukozid dobavljač, često me pitaju o tome kako alkil glukosid djeluje sa proteinima. U ovom blogu ćemo se obvezati u naučnim aspektima ove interakcije.
1. Struktura i svojstva alkil glukosida
Alkil glukosidi sastoji se od hidrofilne šećerne glave - grupe i hidrofobnog alkil lanca. Dio šećera obično je glukoza, a alkil dužina lanca može varirati. Na primjer, uAPG 0810 / decil glukoside / CAS: 68515 - 73 - 1, Alkil lanac je uglavnom decil koji mu daje specifična fizikalna svojstva.
Hidrofilna priroda šećerne grupe omogućava da alkil glukosidi rastvaraju u vodi, dok hidrofobni alkil lanac može komunicirati s ne-polarnim tvarima. Ova amfifička struktura omogućuje im da formiraju micele u vodenim rješenjima iznad određene koncentracije, poznate kao kritična micel koncentracija (CMC). CMC alkil glukosida relativno je nizak u odnosu na neke druge površinski akti, što znači da mogu samostaviti u micele na relativno niskim koncentracijama.
2. Opći mehanizmi interakcije sa proteinima
2.1 Hidrofobne interakcije
Proteini imaju hidrofobne ostatke aminokiselina ukopane u svojoj unutrašnjosti da bi minimizirali kontakt sa vodom. Hidrofobni alkil lanac alkil glukosida može komunicirati s tim hidrofobnim regijama proteina. Kada alkil glukosid približi proteinu, alkil lanac može umetnuti u hidrofobne džepove proteina. Ova interakcija može u određenoj mjeri poremetiti izvorni preklop proteina, posebno ako je koncentracija alkil glukosida velika.
Na primjer, u slučaju globularnih proteina, hidrofobna jezgra je ključna za održavanje tri-dimenzionalne strukture proteina. Umetanje alkil lanca alkil glukosida može oslabiti hidrofobne interakcije unutar proteina, što dovodi do djelomičnog odvajanja. Međutim, u niskim koncentracijama, ova interakcija može biti više poput blagog obvezanja, a da ne izaziva značajne strukturne promjene.
2.2 Lepljenje vodonika
Hidrofilna šećerna glava - grupa alkil glukosida može formirati vodikove obveznice s polarnim aminokiselinom ostacima proteina. Aminokiseline kao što su Serin, Threonine i šparogin imaju hidroksilne ili amidne grupe koje mogu djelovati kao vodonik - donatori ili prihvatnici obveznica. Hidroksilne grupe na glukoznom položaju alkil glukosida mogu formirati vodikove obveznice s ovim polarskim ostacima na površini proteina.
Ovaj hidrogen - interakcija veze može doprinijeti vezivanju alkil glukozida u protein. Takođe može uticati na topljivost i stabilnost proteina - alkil kompleks glukozida. Na primjer, može pomoći u rješavanju hidrofobnih proteina u vodenim rješenjima pružajući hidrofilnije okruženje oko proteina.
2.3 Elektrostatičke interakcije
Iako su alkil glukozidi ne-jonski površinski aktivi, proteini mogu imati neto napunjenje ovisno o pH rješenja. Na određenim pH vrijednostima, napunjeni ostaci aminokiselina na površini proteina mogu elektrostatički interakterirati s blago polariziranom šećerne skupinom alkil glukosida.
Ako protein ima pozitivan naboj po određenom pH, djelomična negativna optužba na atomima kisika u alkil glukosidima može imati atraktivnu elektrostatičku interakciju. Suprotno tome, ako se protein negativno napuni, mogu postojati neke odbojne ili slabije atraktivne interakcije ovisno o cjelokupnom elektrostatičkom okruženju.
3. Efekti interakcije na strukturu i funkciju proteina
3.1 Strukturne promjene
Kao što je spomenuto ranije, interakcija između alkil glukosida i proteina može prouzrokovati strukturne promjene. Na niskim koncentracijama alkil glukosidi mogu se vezati za površinu proteina bez značajnog promjene ukupne strukture. Međutim, kako se koncentracija povećava, hidrofobne interakcije mogu dovesti do izloženosti hidrofobne jezgre proteina, što rezultira djelomičnim ili potpunim odvajanjem.
Stupanj strukturne promjene također ovisi o alkilskoj trajnosti lanca alkil glukosida. Dulji alkil lanci imaju tendenciju da imaju jače hidrofobne interakcije i veća je vjerovatnoća da će uzrokovati veći strukturni poremećaj. Na primjer,APG 0810H70BG / decil glukoside / CAS: 68515 - 73 - 1 / BG - 10Sa destrulnim lancem može imati različit utjecaj na strukturu proteina u odnosu na alkil glukozid s kraćim lancem.
3.2 Funkcionalne promjene
Strukturne promjene inducirane interakcijom sa alkil glukosidima mogu imati značajan utjecaj na funkciju proteina. Enzimi, na primjer, oslanjaju se na njihovu specifičnu tri - dimenzionalnu strukturu za katalizaciju reakcija. Ako na aktivno mjesto enzima utječe interakcija s alkil glukosidom, njegova katalitička aktivnost može se izmijeniti.
Neki proteini su uključeni u puteve za transdukciju signala, a njihovo ispravno preklop je neophodno za pravilan prijenos signala. Interakcija sa alkil glukosidima može poremetiti ove signalne procese promjenom suočavanja proteina i njegovu sposobnost interakcije s drugim signalnim molekulama.
S druge strane, u nekim slučajevima interakcija može biti korisna. Na primjer, alkil glukosidi mogu se koristiti za rješavanje membranskih proteina, koje su obično teško rukovati u vodenim rješenjima. Vežem za membranske proteine, alkil glukozidi mogu ih zadržati u topivom i funkcionalnom stanju, olakšavanje njihove studije i primjene.
4. Prijave na bazi proteina - alkil interakcija glukozida
4.1 u prehrambenoj industriji
U prehrambenoj industriji alkil glukosidi mogu se koristiti kao emulgatori i stabilizatori. Interakcija sa proteinima u prehrambenim proizvodima može pomoći poboljšanju teksture i stabilnosti emulzija. Na primjer, u mliječnim proizvodima, alkil glukosidi mogu komunicirati s mliječnim proteinima poput kazeina. Vezivanje na kazein može spriječiti združivanje kazeinskih micela, što dovodi do stabilnijeg mlijeka - temeljene na emulziji.
4.2 u farmaceutskoj industriji
U farmaceutskom polju alkil glukozidi koriste se u sistemima za dostavu droga. Oni mogu komunicirati sa proteinima kao što su serum albumin, koji je važan protein nosač u tijelu. Vezan za albumin, alkil glukosidi mogu utjecati na farmakokinetiku i biološku diplomiranja lijekova.
Takođe se koriste u solubilizaciji slabo topljivih droga. Interakcija sa proteinima u formulaciji može pomoći u održavanju stabilnosti i bioraspoloživosti lijekova. Na primjer, prilikom formulisanja hidrofobnog lijeka, alkil glukosidi mogu komunicirati s lijekom i proteinima u formulaciji kako bi se formirali stabilni kompleks.
4.3 u kozmetičkoj industriji
U kozmetici se alkil glukosidi često koriste kao blage površinski aktivne tvari. Njihova interakcija sa proteinima kože relativno je nježna u odnosu na neke druge površinski aktivne tvari. Oni mogu očistiti kožu uklanjanjem prljavštine i sebuma dok minimiziraju štetu na prirodnom zaštitu na koži.
Interakcija s proteinima za kosu također može poboljšati upravljivost i sjaj kose. Na primjer, kada se koristi u šamponima, alkil glukosidi se mogu vezati za keratin u kosi, smanjujući svoj statički naboj i čineći kosu glatku.
5. Čimbenici koji utiču na interakciju
5.1 Koncentracija alkil glukosida
Koncentracija alkil glukosida igra ključnu ulogu u svojoj interakciji sa proteinima. Pri malim koncentracijama obvezujući na proteine često je slab i ne može prouzrokovati značajne strukturne promjene. Kako se koncentracioni pristupi i prelazi CMC, formiranje micela može promijeniti prirodu interakcije.
Micele mogu zaliječiti proteine, a interakcija između proteina i micela može se razlikovati od interakcije s pojedinim molekulama alkil glukozida. Veće koncentracije takođe mogu dovesti do opsežnijeg strukturnog poremećaja proteina.
5.2 pH rješenja
PH rješenja utječe na stanje napunjenosti proteina. Kao što je već spomenuto, proteini mogu imati neto pozitivna ili negativna optužnica ovisno o pH. Na elektrostatičku interakciju između alkil glukosida i proteina utječe na stanje punjenja.
Na primjer, u pH gdje protein ima pozitivan naboj, interakcija s alkil glukosidima može se razlikovati od pH gdje se protein negativno naplaćuje. PH može utjecati i na vodonik - sposobnost vezivanja ostataka aminokiselina na površini proteina i skupinu šećera alkil glukosida.
5.3 Temperatura
Temperatura može uticati na interakciju između alkilnih glukosida i proteina. Veće temperature mogu povećati kinetičku energiju molekula, što dovodi do češćih sudara između alkil glukozida i molekula proteina.
To može uticati i na stabilnost proteinske strukture. Na visokim temperaturama proteini mogu biti skloniji odjava, a interakcija sa alkil glukosidima može dodatno ubrzati ovaj proces. S druge strane, niže temperature mogu usporiti interakciju i smanjiti stupanj strukturne promjene.
Kao pouzdan alkil glukozid dobavljač nudimo širok spektar visokokvalitetnih alkil glukozidnih proizvoda, poputAPG 0810 / decil glukoside / CAS: 68515 - 73 - 1. Ako ste zainteresirani za učenje više o našim proizvodima ili diskutovanje o potencijalnim aplikacijama na osnovu proteina - alkil interakcije glukozida, slobodno nas kontaktirajte za nabavku i daljnje poslovne diskusije.
Reference
- Lindman, B., Thalberg, K. i Stilbs, P. (1992). Surfaktant - proteinske interakcije. Napredak u koloidnom i sučelju znanosti, 41, 1 - 41.
- Tanford, C. (1980). Hidrofobni efekat: formiranje micela i bioloških membrana. Wiley.
- LAUE, TM, & Greaves, RD (2006). Proteinska kristalografija za biologe. Oxford University Press.